Forscher der Kyushu-Universität haben eine neue Methode entwickelt, mit der sich kurze Peptide deutlich genauer sequenzieren lassen. Das Verfahren erleichtert die Analyse unbekannter Peptidsequenzen in Lebensmitteln und biologischen Proben.
Peptide sind kurze Ketten aus Aminosäuren, die in Nahrung und im Körper zahlreiche biologische Prozesse steuern. Ihre Sequenzierung galt bisher als schwierig, weil herkömmliche Verfahren oft auf bestehenden Datenbanken angewiesen sind und bei kurzen Molekülen unzuverlässig arbeiten.
Wie das Team um Associate Professor Mitsuru Tanaka in der Fachzeitschrift Analytical Chemistry (Erscheinung 15. Juni 2026) berichtet, setzt die neue Technik auf eine chemische Markierung am N-Terminus der Peptide mit dem Cumarin-Derivat Me-Cou (N-Succinimidyl-7-methoxycoumarin-3-carboxylat). Diese Markierung führt bei der massenspektrometrischen Analyse zu einer schrittweisen, gut lesbaren Fragmentierung, die eine de-novo-Sequenzierung direkt aus den Rohdaten ermöglicht.
In Tests mit 132 Standardpeptiden identifizierte die Methode alle Sequenzen fehlerfrei. Herkömmliche Ansätze hatten dagegen nur 42 von 86 Dipeptiden und 25 von 46 Oligopeptiden korrekt erkannt und 32 Fehlzuordnungen produziert.
Auch bei der Untersuchung von Casein-Pepton – einem komplexen Gemisch aus Milchprotein-Abbauprodukten – zeigte sich eine deutliche Überlegenheit: Die neue Technik fand mehr und vielfältigere kurze Peptide (2 bis 10 Aminosäuren) als Vergleichsmethoden.
„Die Aminosäuresequenz kann Schritt für Schritt vom markierten Ende aus bestimmt werden, was eine hochgenaue Charakterisierung auch kurzer Peptide ermöglicht“, sagte Tanaka.
Die Forscher sehen Anwendungspotenzial vor allem bei der Analyse fermentierter Lebensmittel wie Sake und Sojasoße sowie biologischer Proben wie Blut oder Urin. Die Methode könnte künftig Fortschritte in Lebensmittelwissenschaft, Ernährungsforschung und Biomedizin unterstützen.
Die Studie trägt den Titel „N-terminal Coumarin Derivatization-Aided De Novo Peptide Sequencing and Its Application to Peptidomics Using LC-Trapped Ion Mobility Spectrometry-qTOF/MS“. DOI: 10.1021/acs.analchem.6c01542.
